Амилаза - это пищеварительный фермент гликозил-гидролаза, который вырабатывается преимущественно в поджелудочной железе, в небольшом количестве в слюнных железах и многих других органах, и вызывает расщепление крахмала до олигосахаридов. Для здоровья такой фермент, как амилаза, имеет важное значение, поэтому необходимо знать о его нормальных показателях и действиях при возможных отклонениях.
Амилаза крови в норме составляет от 20 до 100 единиц на литр плазмы. Также определяется амилаза панкреатическая, которая в норме не может превышать показатель в 50 единиц на литр. Оптимально, когда панкреатическая амилаза в биохимическом анализе крови стремится к нулю. Это говорит о нормальной работоспособности поджелудочной железы, отсутствии в ней застойных и воспалительных явлений. Для того чтобы точно определить фермент амилаза, необходимо сделать биохимический анализ крови из периферической вены. Обычно забор крови производится в утренние часы натощак. В экстренных случаях биохимический анализ крови для определения панкреатической амилазы делается сразу же после обращения больного. При этом учитывается время суток и объём поглощённой перед этим пищи. С учётом этих характеристик врач делает корректирующие поправки при оценке результата анализа крови на амилазу.
Виды фермента. Что такое амилаза панкреатическая
Известно три вида амилазы крови: альфа-, бета- и гамма-амилаза. Амилаза слюнных желез относится к группе альфа-амилаз, которая является кальций-зависимым ферментом и вызывает расщепление в полисахаридах внутренних альфа-1,4-связей. Её роль в пищеварении углеводов незначительная, так как фермент почти полностью нейтрализуется в кислой среде желудочного сока. Наиболее важная фаза расщепления полисахаридов происходит в двенадцатиперстной кишке под действием альфа-амилазы и гликозидаз панкреатического сока, а также сахаразы кишечного сока. Здесь завершается превращение гликогена и крахмала в мальтозу.
Фермент амилаза панкреатическая - это химическое соединение, которое образуется при различных воспалительных заболеваниях поджелудочной железы.
Проведение анализа крови
Забор крови на уровень амилазы, как правило, производится утром наотщакОпределение уровня амилазы в крови и моче имеет диагностическое значение при заболеваниях поджелудочной железы, которые сопровождаются застоем панкреатического сока, разрушением клеток железы и повышением проницаемости сосудистой стенки с выходом фермента в кровяное русло (острый и обострение хронического панкреатита, кисты, опухоли, закупорка протока камнем, стриктура). При подозрении на эти заболевания назначается анализ крови на амилазу.
Нормальные показатели соответствуют значению 28–100 ЕД/л. Как правило, повышение уровня амилазы происходит через 2–12 часов от начала приступа , а снижение отмечается на 4–5 день. Показатель увеличивается примерно в 4–6 раз с максимумом на 12–72 час от начала приступа. Уровень амилазы хотя и не является показателем тяжести процесса, но значительное её увеличение с наибольшей вероятностью указывает на острый процесс. Но не всегда острый панкреатит и другие заболевания поджелудочной железы сопровождаются повышением уровня фермента в крови. В этом случае проводится оценка уровня липазы крови. Хронический панкреатит в стадии ремиссии обычно даёт субнормальные значения амилазы, а его обострение небольшое повышение уровня фермента.
Причины повышения и понижения
Повышение амилазы в крови сопровождается усиленным её выведением почками и повышением уровня фермента в моче. Однако наибольшей диагностической ценностью является исследование уровня амилазы. Тем более, что высокий уровень амилазы мочи (диастаза) при остром панкреатите может держаться дольше, чем уровень амилазы в сыворотке.
В некоторых случаях амилаза сыворотки связывается с иммуноглобулинами А и G, которые не проходят через почечную мембрану и не выделяются с мочой. В этом случае повышение уровня фермента будет отмечаться только в сыворотке. Кроме этого, почечная недостаточность может привести к изолированному повышению уровню фермента в сыворотке крови. Уровень амилазы может повышаться и при других непанкреатических заболеваниях: например, слюнных желёз и желудочно-кишечного тракта с первичным или вторичным поражением поджелудочной железы (заболевания желчных путей, желчного пузыря, перфорация полого органа, перитонит, кишечная непроходимость).
Кроме того, повысить амилазу способны:
- вирусные инфекции,
- сахарный диабет,
- феохромоцитома,
- тромбоз брыжеечных сосудов,
- состояние после оперативного вмешательства, резекции печени,
- приём некоторых лекарственных препаратов (кортикостероиды, ибупрофен, циметидин, каптоприл, фуросемид, тиазидные диуретики и другие) и алкоголя,
- временная ишемия железы при различных видах шока.
Снижение уровня амилазы наблюдается при удалении поджелудочной железы, ферментной недостаточности или при выраженном муковисцидозе (врожденное заболевание). Если амилаза понижена, то следует пройти дополнительное обследование и выявить причину этого состояния, прежде чем приступать к лечению. Если понижена амилаза панкреатическая, то это состояние считается физиологическим.
Амилаза крови при диагностических процедурах может дать представление о состоянии поджелудочной и слюнных желез, поскольку именно эти железы производят амилазу. Если говорить о патологиях, то анализ на амилазу достоверен при панкреатите.
Увидев в результате анализа крови термин альфа амилаза, можно задаться вопросом, как соотносятся между собой просто амилаза и альфа амилаза. В жизни медицина имеет дело с тремя типами амилаз: альфа-, бета- и гамма-.
Бета амилаза характерна для бактерий и грибов, а также имеет место у растений. Гамма амилаза работает в кислых средах при pH около 3. А вот альфа амилаза как раз “настроена” на условия, которые поддерживаются в человеческом организме. В частности, активна при pH около 7-ми. Напомним, что в крови человека pH поддерживается очень строго на уровне 7.4 с очень малым отклонением.
Для человеческого организма характерна работа одного из типов амилазы. Не вдаваясь в лишние подробности биохимического процесса отметим, что мы говорим альфа амилаза, подразумевая амилазу для человека, что по большей части идентично (хотя нюансы имеются).
Функции
За выработку альфа-амилазы отвечают поджелудочная железа (этот тип амилазы является одним из компонентов пищеварительного сока) и слюнные железы (фермент выделяется в ротовую полость тремя парами желез). Амилаза активна только в ЖКТ и условиях узкого оптимума рН (7.1).
Основная функция амилазы заключается в гидролизе крахмала.
Процесс его ферментативного расщепления начинается уже в ротовой полости, под действием амилазы слюны. После достижения пищей желудка, работа слюнной амилазы прекращается, так как рН желудка равен 2-3 (в этих условия фермент неактивен).
У людей, любящих «перекусывать на ходу», плохо пережевывая пищу, амилаза слюны практически не участвует в процессе переваривания крахмала. Поэтому, его гидролиз происходит преимущественно в 12-типерстной и тощей кишках, под действием альфа-амилазы поджелудочной железы (ПЖ).
Следует учесть еще один момент – время активности. Дело в том, что альфа амилаза активна днем, поскольку приемы пищи соответствуют этому времени суток, а вот в ночное время организм отдыхает, а вместе с ним не проявляет активности и пищеварительный фермент.
Очень важно! Не пережевывая как следует пищу, “перекусывая на бегу”, позволяя себе походы ночью к холодильнику, мы тем самым выключаем альфа амилазу из процесса переваривания пищи. Это чревато как минимум развитием панкреатита.
Амилаза в крови
В крови амилаза не функционирует. Она выявляется в анализе в минимальных количествах, как результат естественного обновления клеток ПЖ и слюнных желез. Около 60-ти процентов циркулирующей в крови амилазы составляет слюнная, остальные сорок – панкреатическая амилаза.
Из организма фермент выводится преимущественно почками, с мочой. Учитывая маленький размер молекулы амилазы (в сравнении с другими ферментами), она свободно проходит через почечные клубочки. В связи с этим, она в норме может обнаруживаться в моче. Уровень фермента в моче увеличивается при повышении ее уровней в крови.
Анализ на амилазу
За два дня до проведения исследования необходимо ограничить, а лучше прекратить употребление жирной, жареной пищи. За сутки исключается крепкий чай и кофе.
Употребление спиртных напитков приводит к выраженному повышению альфа-амилазы в крови. Если обследование проводится планово, желательно минимум за одну неделю до забора материала для анализа отказаться от приема спиртного.
Также, к повышению амилазы приводит лечение:
- нестероидными противовоспалительными средствами,
- препаратами золота,
- каптоприлом,
- фуросемидом,
- антибиотиками тетрациклинового ряда,
- введением адреналина и наркотических анальгетиков.
У женщин повышение уровня фермента может быть обусловлено приемом таблетированных эстрогенсодержащих контрацептивов.
Важно. По экстренным показаниям (острый панкреатит) анализ берется в любое время. Также ее уровень контролируется в динамике, так как показатель фермента может изменяться в течение дня (показатели будут зависеть от тяжести болезни).
Норма амилазы в крови
При проведении исследования оценивается:
- общее количество альфа-амилазы (слюнной и панкреатической);
- уровень альфа-амилазы ПЖ.
Результаты исследования записываются в Ед/л.
Норма общей альфа-амилазы:
- у малышей до двух лет составляет от пяти до 65-ти;
- с двух до семидесяти лет – от 25-ти до 125;
- у пациентов старше семидесяти лет – от 20-ти до 160-ти.
Показатели панкреатической амилазы:
- у малышей до шести месяцев норма амилазы менее 8-ми;
- с шести месяцев до года – до 23-х;
- с года до десяти лет – до 31-го;
- с 10-ти до восемнадцати лет – до 39-ти лет;
- у пациентов старше восемнадцати лет норма до 53-х.
Показатели амилазы для женщин и мужчин одинаковые.
Когда необходимо проводить анализ
Внимание. Показатель амилазы является важным диагностическим показателем при клинике «острого живота».
При различных патологиях ПЖ (панкреатит, обтурация панкреатического протока камнем, метастазом или первичной опухолью) происходит выброс панкреатической амилазы в общий кровоток. Важно понимать, что увеличения слюнной альфа-амилазы при этом не происходит. При остром поражении ПЖ, активность панкреатического фермента, может составлять до 90% от общего показателя.
При трактовке анализов необходимо учитывать, что увеличение общей активности фермента со снижением показателя панкреатической амилазы свидетельствует о том, что поражение поджелудочной железы маловероятно. В такой ситуации необходимо исключать патологию кишечника, яичников, скелетных мышц (в них также содержится альфа-амилаза, однако в минимальных количествах).
Чаще всего анализ на альфа-амилазу проводят при:
- воспалении околоушной железы (эпидемический паротит-свинка или неэпидемический, в следствие обтурации протока железы камнем и т.д.);
- поражении ПЖ (острые и хронические, в стадии обострения панкреатиты, декомпенсированный сахарный диабет (кетоацидоз));
- дифференциальной диагностики причин «острого живота»;
- вирусных инфекциях;
- муковисцидозе (кистозный фиброз ПЖ).
Амилаза повышена. Причины
Чаще всего фермент повышается при поражении ПЖ. Активность фермента при острых панкреатитах может возрастать в десять раз от номы. В ряде случаев, у пациентов амилаза в крови может возрастать лишь незначительно, либо оставаться в нормальных пределах.
Это связано с тем, что не существует прямой связи между тяжестью поражения тканей поджелудочной и ростом амилазы. Так как в результате массивной деструкции тканей органа, погибает большая часть клеток, которые вырабатывают этот фермент. Поэтому амилаза может оставаться в пределах нормы.
При хронических панкреатитах амилаза вначале повышается, а затем, когда погибает значительное количество клеток железы, уровень фермента снижается.
Очень важно. Если амилаза снижается на фоне прогрессирования клинической симптоматики, это служит плохим прогностическим признаком, так как говорит о тяжелой деструкции ткани поджелудочной железы.
У пациентов с декомпенсированным сахарного диабета амилаза повышается в следствие:
- кетоацидоза (из-за высоких показателей сахара);
- поражения (ПЖ).
Также причинами увеличения амилазы в анализе могут быть травмы, кисты и злокачественные опухоли ПЖ, метастатическое поражение органа, обтурация панкреатического протока камнем (метастазом или первичной опухолью).
Важно помнить, что амилаза повышена может быть также при:
- паротите;
- остром аппендиците;
- кишечной непроходимости;
- ишемии кишечника;
- перитоните;
- злокачественных опухолях яичников;
- ОПН и ХПН (острая и хроническая почечная недостаточность);
- остром холецистите;
- внематочной беременности;
- ЧМТ (черепно-мозговая травма);
- прободении язвы желудка;
- алкогольной интоксикации;
- разрыве аневризмы аорты.
Редкой причиной увеличения альфа-амилазы считается макроамилаземия. Это заболевание, сопровождающееся соединением амилазы с крупными плазменными белками в макроамилазу, которая не проходит через клубочки почек (из-за крупного размера соединения) и как следствие, накапливается в крови.
Точные причины заболевания неизвестны, однако наибольшую роль в патогенезе макроамилаземии играют хронические панкреатиты, длительное лечение глюкокортикостероидами и прием салицилатов.
Когда амилаза понижена
Низкий уровень фермента встречается намного реже, чем повышенный. Такие изменения в анализе характерны для недостаточности ПЖ, муковисцидоза, тяжелых поражений печени (печеночной недостаточности), панкреоэктомии (удаления ПЖ).
Увеличенный уровень холестерина в крови может приводить к занижению показателей панкреатической амилазы.
У детей первого года жизни уровень фермента намного ниже, чем у взрослых. Это связано с тем, что пища, которую они получают, лишена достаточного количества сложных углеводов.
Чем опасно изменение уровня фермента
Само по себе состояние, когда амилаза повышена не имеет клинических последствий для организма, однако, оно является важным маркером поражения ПЖ. При обнаружении повышения показателя фермента, как правило проводят контроль анализа в течение суток, что позволяет оценить динамику патологического процесса.
Понижение уровня фермента на фоне ухудшения самочувствия больного, свидетельствует о тяжелой деструкции ткани поджелудочной железы. Следует обратить пристальное внимание к ситуации. Просто необходимо надоедать врачу до тех пор, пока не будут понятны причины.
Очень важно. Слюнные железы в меньшей степени, а вот поджелудочная железа крайне чувствительный орган, легко подвергающийся “поломке” с очень тяжелыми последствиями вплоть до летального исхода. Важность ПЖ подчеркивается снабжением ее кровью по двум независимым артериям.
В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов . Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим . В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией .
Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент , а активный центр – кофермент . Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент . Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6 , В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.
Что такое фермент? Как работают ферменты?
Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом , а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом . Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.
Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок .То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.
Амилаза крови
Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.
В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.
Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.
Норма амилазы крови
Повышение амилазы крови
Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия , а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия .Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:
- в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
- при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
- при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
- острая вирусная инфекция – свинка
- алкогольная интоксикация
- внематочная беременность
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:
- при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
- при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
- при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
- острый аппендицит
- кишечная непроходимость
- алкогольная интоксикация
- кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
- при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами
Снижение амилазы крови и мочи
Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе .В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.
Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.
Как сдать анализ на амилазу?
Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени.Липаза
Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами .
Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.
Норма липазы крови
В моче здорового человека липаза отсутствует!
Липаза в диагностике заболеваний поджелудочной железы
Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы.
Когда липаза крови повышена?
При каких состояниях повышается активность липазы в сыворотке крови:- острый панкреатит
- различные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
- холестаз
- прободение язв
- болезни обмена веществ – сахарный диабет , подагра , ожирение
- прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин)
Когда уровень липазы крови понижен?
Снижение активности липазы в сыворотке крови наблюдается при опухолях различной локализации (кроме поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании или наследственной триглицеридемии.Как подготовится к анализу на липазу?
Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения. Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови
Диагностическое значение изоформ ЛДГ
Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.
ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом , если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.
ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.
Норма ЛДГ у здоровых людей:
Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое ) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин , аспирин , ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.
Причины повышенной ЛДГ крови
Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:- инфаркт миокарда
- острый гепатит (вирусный, токсический)
- раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
- травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
- острый панкреатит
- патология почек (пиелонефрит , гломерулонефрит)
- гемолитическая анемия , В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии
Как сдать анализ на ЛДГ?
Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах , поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр.Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)
Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови
Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое ) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков , барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами . Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.
АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.
Причины высокого АлАТ (АлАТ)
Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:- острый гепатит
- механическая желтуха
- введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
- распад большой опухоли
- рак печени или метастазы в печени
- обширный инфаркт миокарда
- травматические повреждения мышечной ткани
При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ .
Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?
Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки.Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)
AСТ - строение и функция фермента
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ.
Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)
Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические ) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.
При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.
Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?
Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:- гепатиты
- некроз печени
- цирроз
- рак печени и метастазы в печени
- инфаркт миокарда
- наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
- гепатоз
- холестаз
Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).
Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.
Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени
Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.
Щелочная фосфатаза (ЩФ)
Щелочная фосфатаза (ЩФ) – является мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ может быть кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент является ключевым в обмене фосфорной кислоты.Норма щелочной фосфатазы крови
Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение ) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков , сульфаниламидов, магнезии, омепразола , ранитидина и прочее.Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите
Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности , гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?
Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.
Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.
Поступающие с пищей большие молекулы полисахаридов не могут всасываться в кровь в неизменном виде, они должны расщепиться до простых сахаров, чтобы попасть в кровяное русло и стать источником энергии клеткам организма. Опять-таки, самостоятельно они этого сделать не могут, здесь нужны вещества, которые сумеют катализировать реакцию и помогут справиться с поставленной задачей. Таким активным веществом является пищеварительный фермент (энзим) амилаза, основное назначение которой расщеплять сложные углеводы до моносахаридов.
Основная ответственность за продукцию α-амилазы лежит на поджелудочной железе, несколько меньше она вырабатывается слюнными железами, открывающимися в ротовую полость, где начинается переваривание углеводов. Кроме этого, высокая амилолитическая активность замечена за другими органами: кишечником, маточными трубами, печенью, жировой тканью, почками, легкими. Углеводы, минуя желудок (там они не расщепляются, амилазу слюны нейтрализует кислая среда желудка), попадают в двенадцатиперстную кишку, чтобы под действием ферментов (амилаза, мальтаза, лактаза) дойти до уровня простого сахара – глюкозы. Следует заметить, что панкреатическая амилаза более активна, чем слюнная, и способности ее выше: она может расщеплять сырой крахмал, который не подвергался термической обработке . Распавшись на моносахариды сложные сахара, таким образом, смогут преодолеть капилляры ворсинок кишечника и по воротной вене направиться в печень (более 50%), а также (меньше половины) разнестись по клеткам организма, доставляя им энергетический ресурс.
трансформация крахмала в глюкозу под действием амилазы
Анализ на α-амилазу
Такой биохимический показатель, как амилаза, является весьма значимым в диагностике заболеваний поджелудочной железы. При нормальных условиях в жидкой части крови (плазмы или сыворотки) находится приблизительно 60% альфа-амилазы, выработанной слюнными железами, и порядка 40% фермента, синтезированного непосредственно поджелудочной железой (панкреатическая альфа-амилаза).
Активность фермента зависит от времени суток: в дневные часы она повышается, а ночью она «дремлет» вместе с хозяином, поэтому люди, бегающие по ночам к холодильнику, очень рискуют заработать себе панкреатит. Почками амилаза, в основном, панкреатическая, выделяется в соответствии с количеством выделенной мочи. Диагностическое значение имеет определение уровня амилазы в сыворотке крови и в моче, причем, анализ мочи позволяет обнаружить острый воспалительный процесс в поджелудочной железе на более поздних этапах.
В основном, определение активности альфа-амилазы применяют для выявления воспалительных заболеваний поджелудочной железы и от того, насколько точно будут соблюдены условия проведения лабораторного анализа, зависит достоверность полученных результатов:
- Пациент сдает кровь из вены натощак (лучше утром, учитывая суточные колебания активности фермента). Кстати, это правило касается всех .
- Взятый материал быстро доставляется в лабораторию, где он тут же берется в работу и в течение часа тестируется (ферменты не терпят простаивания). Если технические возможности КДЛ не позволяют уложиться в отведенное время, то сыворотка, после отделения сгустка, должна быть заморожена.
- Мочу также следует протестировать в течение часа, в противном случае ее нужно заморозить на более продолжительное время.
Конечно, если все клинические проявления указывают на острый приступ панкреатита, то анализ берут, не глядя на часы, ведь понятно, что подобное состояние не будет терпеть до утра.
Цифровые значения фермента в результатах исследования
Значения нормы амилазы в крови можно встретить в разных единицах, поэтому в цифровом выражении они будут отличаться. Обычно, когда пациенту выдают бланк анализа, нормы вписываются в скобках рядом с показателем, поскольку разные лаборатории могут использовать различные реагенты и методики, поэтому и нам не стоит засорять текст различными цифровыми вариантами. Что касается нормы амилазы в крови у детей, то они отличаются от таковых у взрослых только до 1 – 2 лет, для остальных возрастных категорий нормы идентичны, при этом, они никак не разнятся у мужчин и женщин. Таким образом, активность α-амилазы в сыворотке крови:
- У детей до года – до 30 U/l или 10 – 25 г/(ч.л);
- У взрослых (независимо от пола) – до 120 U/l или 16 – 36 г/(ч.л).
Некоторые отличия от взрослых наблюдаются в моче у детей:
- До года – до 105U/l;
- До 16 лет – до 160U/l;
- У взрослых мужчин и женщин – до 560 U/l, а в порции, взятой из суточной мочи у взрослых активность амилазы не должна превышать 360 U/сутки или 28,0 – 160,0 г/(ч.л), уровень панкреатической амилазы в норме не должен превышать 450 U/l.
Между тем, если пациент получил результат анализов на руки, но затрудняется разобраться в записях, то он может поинтересоваться единицами измерения и методикой проведения исследования в самой лаборатории.
Реакция поджелудочной железы
Опираясь на нормы амилазы в крови и в моче, после лабораторного исследования, можно заниматься установлением диагноза, в большинстве случаев подозрения в отношении панкреатита оправдываются.
Изменения показателей в динамике могут иметь разные варианты:
- От появления симптомов болезни значения альфа амилазы растут быстро и за 6 – 12 часов могут в 30 раз превысить предельный уровень активности фермента;
- Если все пойдет нормально и поджелудочная железа справится, то в норму амилаза будет возвращаться от 2 до 6 суток;
- Если активность амилазы повышена более 5 дней (суток), то можно думать о том, что воспалительный процесс продолжает прогрессировать и может закончиться тотальным панкреонекрозом .
Разумеется, амилаза повышена будет и в случае обострения хронического панкреатита, правда, процесс развивается не столь бурно и ферменты ведут себя более спокойно.
Кроме этого, причиной повышения панкреатического фермента могут стать проблемы, касающиеся других органов:
- Перфорация пептической язвы может вызвать воспалительный процесс в поджелудочной железе;
- Эпидемический паротит, называемый в народе «свинкой»;
- Острые хирургические болезни брюшной полости (аппендицит, кишечная непроходимость, перитонит и др.);
- (в случае ацидоза);
- Тяжелые нарушения функции почек;
- Большие дозы алкогольных напитков, прием гормонов, наркотиков, мочегонных, некоторых антибиотиков;
- Отравление метиловым спиртом;
- Уровень α-амилазы может возрастать, если фермент соединяется с иммуноглобулинами с образованием комплекса («макроамилаземия», отмечаемая у 2% жителей Земли), но это очень редкая причина.
Как ни странно, но на хронический панкреатит вне обострения, кисту, локализованную в железе и даже неопластический процесс (рак), поражающий железу, амилаза мало реагирует и повышается незначительно и плавно.
Понижение активности амилазы в крови особой роли для диагностики патологических состояний не играет. Она падает при панкреонекрозе, тиреотоксикозе, воспалительных и опухолевых заболеваниях печени, иногда при токсикозах беременных.
Клиницисты отмечают, что увеличение активности фермента в крови сопровождается параллельным его повышением в моче, однако при затихании процесса картина несколько меняется: в крови амилаза снижается, в то время как в моче она продолжает оставаться на высоком уровне еще неделю.
Наша компания предлагает купить фермент амилазу высокого качества для использования в мукомольной и хлебопекарной отрасли. Мы реализуем продукцию «Новозаймс А/С» - мирового лидера в сфере биотехнологии и производства ферментных препаратов.
Амилазы являются пищеварительными ферментами, которые способствуют расщеплению крахмала, гликогена и прочих полисахаридов и зарегистрированы как пищевая добавка Е1100. Они присутствуют в бактериях, растениях, организме животных.
К данным ферментным веществам относится альфа-, бета- и гамма-амилаза. Они могут быть представлены в форме порошка (от белого до коричнево-желтоватого цвета), темно-желтой пасты или водного раствора оттенка янтаря.
В сфере пищевой отрасли производства амилаза активно применяется для улучшения хлебопекарных характеристик муки:
- уменьшается время на созревание теста;
- увеличиваются объемы хлебобулочных изделий;
- улучшается аромат и вкусовые свойства выпечки;
- хлебная корка отличается аппетитным золотистым цветом;
- повышается качество замороженных хлебобулочных полуфабрикатов.
Ферменты альфаамилаза и глюкоамилаза также дают возможность использовать меньшее количество дрожжей. Они очень ценны для муки, в которой содержится мало поврежденных зерен крахмала и наблюдается невысокий уровень автолитической активности.
Гамма-, альфа- и бета-амилаза: основные особенности
Альфа-амилаза
Относится к типу кальций-зависимых ферментов. Присутствует в организме животных, человека, а также обнаружена в некоторых видах растений, бактерий и грибов. Имеет способность гидролизовать длинноцепочечные углеводы (в частности крахмал), содержащие не меньше трех глюкозных единиц. В процессе гидролиза появляются олигосахариды разной длины.
В результате влияния альфа-амилазы на крахмалы образуются декстрины и немного мальтозы. Это помогает еще большему увеличению мальтозы и ее сбраживанию дрожжами. Данный фермент способствует максимальному гидролизу крахмала в муке, гарантируя высокий уровень образования сахаров, что в свою очередь повышает склонность теста к газообразованию.
Однако если мука содержит излишнее количество альфа-амилазы, это ухудшает качество хлебобулочных изделий. Дело в том, что декстрины практически не набухают в воде и хлебный мякиш получается заминающимся и липким.
Бета-амилаза
Содержится в растениях, грибах и бактериях. Во время созревания фруктов данный фермент способствует расщеплению крахмала до сахаров, что обеспечивает сладость зрелых плодов. Если проводить сравнение с альфа-амилазой, которая активна в процессе прорастания семени, бета-амилаза играет важную роль на этапе, предшествующему прорастанию. В пшеничных зернах ферментное вещество имеет большое значение для образования солода.
Осахаривающие свойства бета-амилазы многократно усиливаются в сочетании с альфа-амилазой. Комплексное использование этих ферментных веществ вызывает расщепление крахмала до мальтозы, образования низкомолекулярных декстринов и незначительного объема глюкозы.
Как правило, мука содержит достаточный объем собственной бета-амилазы, а ее сахарообразующее свойство зависит от качественных характеристик крахмала (имеет значение размер крахмальных зерен и уровень их повреждения в процессе помола).
Гамма-амилаза
Наиболее активно себя проявляет в кислых условиях. Способствует более стремительному расщеплению высокомолекулярной питательной среды, а гидролизацию низкомолекулярных олигосахаридов осуществляет долго. Фермент способен расщепить несколько гликозидных связей в рамках одной молекулы. Он также выполняет гидролиз последней а-1,4-гликозидной связи, в результате чего образуется глюкоза.
Процесс сбраживания глюкозы дрожжами в значительной мере повышает газообразующие и сахарообразующие характеристики теста, положительно влияя на качество готовых хлебобулочных изделий.
Чтобы купить в Москве высококачественные ферментные добавки для хлебопекарной промышленности от надежного производителя и по доступной цене, свяжитесь с нами по телефонам, указанным на сайте, или отправьте сообщение на электронную почту.
